分子機能シミュレーション研究チーム

当チームでは、細胞動態の理解につながる分子シミュレーションの方法論開発およびその応用研究に取り組んでいます。特に、ペタフロップス級の演算性能を用いてはじめて実現可能な大規模分子シミュレーションに基づくタンパク質超複合体の大規模構造変化まるごとの解析を目指しています。さらに、細胞内環境を計算機中に再現することにより、細胞内でのタンパク質の動的な振る舞いを明らかにすることを目指しています。細胞内でのタンパク質動態を計算上で予測することにより、疾患等の解明や創薬に向けた情報発信も可能となります。

研究テーマ

• マルチスケールシミュレーション法の開発
• 細胞環境を考慮したシミュレーション
• 疾患に関係する分子・タンパク質に関する研究

主要論文

1. Re, S., Nishima, W., Miyashita, N., and Sugita, Y.:
   "Conformational flexibility of N-glycans in solution studied by REMD simulations"
   Bio9phys. Rev. 4 (2012) 179-187.
2. Nishima, W., Miyashita, N., Yamaguchi, Y., Sugita, Y., and Re, S.:
   "Effect of Bisecting GlcNAcand Core Fucosylation on Conformational Properties of Biantennary Complex-Type N-Glycans in Solution"
   J. Phys. Chem. B. 116 (2012) 8504-8512.
3. Feig, M., and Sugita, Y.:
   "Variable Interactions between Protein Crowders and Biomolecular Solutes are Important in Understanding Cellular Crowding."
   J. Phys. Chem. B. 116 (2012) 599-605.
4. Mori, T., Ogushi, F., and Sugita, Y.:
   "Analysis of lipid surface area in protein-membrane systems combining voronoi tessellation and monte carlo integration methods."
   J. Comput. Chem. 33 (2012) 286-293.
5. Morita, M., Mohan Katta, A.V.S.K., Ahmad, S., Mori, T., Sugita, Y., and Mizuguchi, K.:
   "Lipid recognition properties of amino acids in membrane proteins from atomic resolution data"
   BMC Biophys. 4 (2011) 21.
6. Re, S., Miyashita, N., Yamaguchi, Y., and Sugita, Y.:
   "Structural Diversity and Changes in Conformational Equilibria of Biantennary Complex-Type N-Glycans in Water Revealed by Replica-Exchange Molecular Dynamics Simulation."
   Biophys. J. 101 (2011) L44-L46.
7. Imai, T., Miyashita, N., Sugita, Y., Kovalenko, A., Hirata, F., and Kidera, A.:
   "Functionality Mapping on Internal Surfaces of Multidrug Transporter AcrB Based on Molecular Theory of Solvation: Implications for Drug Efflux Pathway"
   J. Phys. Chem. B 115 (2011) 8288-8295.
8. Re, S., Imai, T., Jung, J., Ten-no, S., and Sugita, Y.:
   "Geometrically Associative Yet Electronically Dissociative Character in the Transition State of Enzymatic Reversible Phosphorylation."
   J. Comput. Chem. 32 (2011) 260-270.