私たちの全身を構成する細胞は、代謝によって酸素を消費し、二酸化炭素を吐き出します。酸素は血液中の赤血球によって肺から各組織へ運ばれます。この時、赤血球の細胞膜に多く存在する代謝センサー（膜輸送タンパク質）「バンド3」が二酸化炭素を検知して、赤血球内にあるヘモグロビンからの酸素放出を促します。バンド3のこの重要な働きは、長年の生化学的実験から、すでに明らかとなっていました。

しかし、肝心のバンド3の立体構造については、これまで構造解析に十分な品質の結晶を得ることが難しく、1994年に電子顕微鏡による大まかな構造が報告されているに過ぎませんでした。

放射光科学総合研究センター構造生理学研究グループ三次元顕微鏡法研究チームは、長�ｱ国際大学らと協力、バンド3を固定化することができる「H₂DIDS」イオン輸送阻害剤を付加して、二次元結晶化を実現しました。これを、極低温で結晶を観察できる電子顕微鏡で観察した結果、これまで解析することができなかった7.2Åという高分解能で立体構造を解析することに成功しました。さらにこの構造は、すでに構造が明らかだったCIC型塩素イオンチャネル構造と酷似していることも突き止めました。

今回バンド3の構造を明らかにしたことで、赤血球がもつイオン交換輸送機構の構造的な解明が進むことが期待できます。また、今まで知られていなかったClC型塩素イオンチャネルとの類似性から、イオン輸送体の分類やイオン輸送機構の進化の解明についても今後の研究に進展が期待できます。さらに将来的には、バンド3に関する遺伝病の治療や人工血液の開発などにつながることが期待できます。