多細胞生物の個々の細胞は、からだを作る時期に必ず移動して互いの位置を変えます。ウイルスなど外敵を取囲むにも傷を塞ぐにも細胞は移動します。このように細胞の移動は生命活動にたいへん重要ですが、その原因は細胞の中に含まれるタンパク質複合体“アクチンフィラメント”の移動です。アクチンフィラメントの移動とその調節に関与するタンパク質の種類はほぼわかってきましたが、動く仕組みなど詳しいことはわかっていません。
理研播磨研究所分子シグナリング研究チームは、科学技術振興事業団の戦略的創造研究推進事業 ERATO型研究「前田アクチンフィラメント動態プロジェクト」(研究総括:前田雄一郎)の一環として名古屋大学とともに、謎であったアクチンフィラメントと動きを調節するタンパク質との結合の様子を“見る”ことに成功しました。
アクチンフィラメントは、タンパク質アクチンが数珠状に連結した複合体です。一端で新たにアクチンを取込み伸長し、他端でアクチンを切離して短縮することによって細胞内を移動します。移動の調節(停止および加速)は伸長する端に別なタンパク質が結合することによります。研究チームは、そのような調節タンパク質がアクチンフィラメントの端に結合した複合体を、極低温に急速冷却して観察することができる特殊な電子顕微鏡を使って観察し、フィラメントの端の構造を世界ではじめて明らかにしました。
このことはアクチンフィラメントの移動制御のメカニズム構造を世界ではじめて明らかにしたことにもなり、躍動する生命現象の理解が大きく進むことになりました。
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